¿Cuál es la diferencia entre una sintasa y una sintetasa? (Hechos revelados) - Todas las diferencias

 ¿Cuál es la diferencia entre una sintasa y una sintetasa? (Hechos revelados) - Todas las diferencias

Mary Davis

La clase E.C. 6 de enzimas ligasas incluye sintasas y sintetasas. Participan en reacciones de síntesis y catalizan la combinación de dos moléculas al tiempo que rompen el enlace difosfato en ATP u otro trifosfato comparable.

A diferencia de las sintetasas, que utilizan ATP como fuente de energía durante la síntesis de compuestos biológicos, las sintasas son todas las ligasas que catalizan la síntesis de compuestos biológicos sin utilizar ATP como fuente de energía.

En este artículo, conocerá exactamente la diferencia entre sintasa y sintetasa.

¿Qué es la sintasa?

Una sintasa es una enzima que cataliza el proceso de síntesis en bioquímica. Hay que tener en cuenta que la nomenclatura biológica distinguía inicialmente entre sintetasas y sintasas.

De acuerdo con la definición original, las sintetasas utilizan nucleósidos trifosfatos (como ATP, GTP, CTP, TTP y UTP) como fuente de energía, mientras que las sintasas no.

No obstante, según la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica (JCBN), "sintasa" puede utilizarse para referirse a cualquier enzima que catalice la síntesis (independientemente de si emplea nucleósidos trifosfatos), pero "sintetasa" sólo debe emplearse para referirse a la "ligasa".

He aquí una lista de ejemplos de diferentes tipos de sintasas:

  • ATP sintasa
  • Citrato sintasa
  • Triptófano sintasa
  • Pseudouridina sintasa
  • Ácidos grasos sintasa
  • Celulosa sintasa (formadora de UDP)
  • Celulosa sintasa (formadora de GDP)

ATP sintasa

El adenosín difosfato (ADP) y el fosfato inorgánico se utilizan para crear la molécula de almacenamiento de energía adenosín trifosfato (ATP) mediante una proteína denominada ATP sintasa (Pi).

Se clasifica como ligasa, ya que modifica el ADP formando un enlace P-O (enlace fosfodiéster). Un dispositivo molecular denominado ATP sintasa.

Desde el punto de vista energético, la producción de ATP a partir de ADP y Pi es indeseable, y el proceso normalmente iría en sentido contrario.

Un gradiente de concentración de protones (H+) a través de la membrana mitocondrial interna en los eucariotas o de la membrana plasmática en las bacterias impulsa esta reacción acoplando al gradiente la síntesis de ATP durante la respiración celular.

En las plantas, la ATP sintasa utiliza un gradiente de protones formado en el lumen del tilacoide a través de la membrana del tilacoide y hacia el estroma del cloroplasto para producir ATP durante la fotosíntesis.

En el caso de las ATPasas, las ATP sintasas eucariotas son F-ATPasas que funcionan "a la inversa". Las subunidades FO y F1 de una F-ATPasa tienen un mecanismo motor rotacional que permite la síntesis de ATP.

Existen diferentes tipos de sintasa

Citrato sintasa

Casi todas las células vivas contienen la enzima citrato sintasa, que sirve de marcapasos en el primer paso del ciclo del ácido cítrico y se designa como C.E. 2.3.3.1 (anteriormente 4.1.3.7). (o ciclo de Krebs).

La citrato sintasa se localiza en la matriz mitocondrial de las células eucariotas, aunque la codifica el ADN nuclear, no el mitocondrial.

Se crea en el citoplasma por los ribosomas citoplasmáticos y posteriormente se traslada a la matriz mitocondrial.

Un marcador enzimático cuantitativo típico de la existencia de mitocondrias intactas es la citrato sintasa. El pico de actividad de la citrato sintasa revela cuántas mitocondrias hay en el músculo esquelético.

El entrenamiento a intervalos de alta intensidad tiene el potencial de aumentar la actividad máxima más que el entrenamiento de resistencia o el entrenamiento a intervalos de alta intensidad.

La acetil coenzima A tiene un residuo de acetato de dos carbonos y una molécula de oxaloacetato de cuatro carbonos se condensa para generar citrato de seis carbonos, que se produce por la reacción de condensación catalizada por la citrato sintasa.

Triptófano sintasa

Los dos últimos pasos en la producción de triptófano son catalizados por la enzima triptófano sintasa, también conocida como triptófano sintetasa.

Eubacteria, Archaebacteria, Protista, Fungi y Plantae son huéspedes frecuentes de ella. Sin embargo, Animalia no la tiene. Normalmente, aparece como un tetrámero 2 2.

Las subunidades catalizan la conversión reversible de indol-3-glicerol fosfato en indol y gliceraldehído-3-fosfato (G3P) (IGP).

En un proceso dependiente del fosfato de piridoxal (PLP), las subunidades catalizan la condensación irreversible del indol y la serina para generar triptófano.

Un canal hidrofóbico interno de 25 angstroms de longitud situado en la enzima conecta cada sitio activo con el sitio activo adyacente.

Esto favorece la canalización de sustratos, un mecanismo por el que el indol producido en los sitios activos difunde directamente a otros sitios activos. La triptófano sintasa contiene sitios activos acoplados alostéricamente.

Con frecuencia se descubre que las eubacterias, arqueobacterias, protistas, hongos y plantas incluyen triptófano sintasa, pero los seres humanos y otros animales carecen de ella.

El triptófano, uno de los nueve aminoácidos necesarios para el ser humano, es uno de los veinte aminoácidos estándar, por lo que resulta esencial en la dieta humana.

También se sabe que la triptófano sintetasa puede utilizar análogos del indol, como los indoles fluorados o metilados, como sustratos para producir los análogos equivalentes del triptófano.

Pseudouridina

La letra griega psi- se utiliza para abreviar la pseudouridina, un isómero del nucleósido uridina en el que el uracilo está unido al átomo de carbono por un enlace carbono-carbono en lugar de una conexión glucosídica nitrógeno-carbono. (El uracilo se denomina ocasionalmente "pseudouracilo" en esta disposición).

La alteración más frecuente en el ARN celular es la pseudouridina. El ARN puede sufrir más de 100 alteraciones químicas únicas durante la transcripción y la síntesis.

Además de los cuatro nucleótidos convencionales, podrían afectar a la expresión del ARN después de la transcripción y tener diversas funciones en la célula, como la traducción, la localización y la estabilidad del ARN.

Uno de ellos es la pseudouridina, un isómero glucósido C5 de la uridina con un enlace C-C entre el C1 del azúcar ribosa y el C5 del uracilo en lugar del típico enlace C1-N1 presente en la uridina.

Tiene movilidad rotacional adicional y flexibilidad conformacional debido al enlace C-C. Además, la posición N1 de la pseudouridina posee un donante de enlace de hidrógeno adicional.

La pseudouridina, también llamada 5-ribosiluracilo, es un componente familiar pero misterioso de los ARN estructurales (de transferencia, ribosómico, nuclear pequeño (snARN) y nucleolar pequeño). Recientemente se ha descubierto también en el ARN codificante.

Fue la primera en detectarse, es la más frecuente y se encuentra en los tres dominios evolutivos de la vida. En el ARNt de la levadura, la pseudouridina constituye alrededor del 4% de los nucleótidos

Mediante la formación de enlaces de hidrógeno adicionales con el agua, esta alteración de las bases es capaz de estabilizar el ARN y mejorar el apilamiento de las bases.

El número de pseudouridinas aumenta con la complejidad de un organismo. Hay 11 pseudouridinas en el ARNr de Escherichia coli, 30 en el ARNr citoplasmático de la levadura, una alteración en el ARNr mitocondrial 21S y unas 100 en el ARNr de los seres humanos.

Se ha demostrado que la pseudouridina en el ARNr y el ARNt afina y estabiliza la estructura regional y contribuye al mantenimiento de sus funciones en la descodificación del ARNm, el ensamblaje del ribosoma, el procesamiento y la traducción.

Se ha demostrado que la pseudouridina en el snRNA mejora la interfaz entre el pre-mRNA y el RNA espliceosomal para ayudar a regular el splicing.

Ácidos grasos sintasa

En los seres humanos, el gen FASN codifica la enzima conocida como sintasa de ácidos grasos (FAS). Una proteína multienzimática denominada sintasa de ácidos grasos cataliza la síntesis de ácidos grasos.

Se trata de todo un sistema enzimático, no sólo de una enzima, formado por dos polipéptidos multifuncionales idénticos de 272 kDa que transfieren sustratos de un dominio funcional al siguiente.

Su función principal es utilizar el NADPH para catalizar la creación de palmitato (C16:0, un ácido graso saturado de cadena larga) a partir de acetil- y malonil-CoA.

El acetil-CoA y el malonil-CoA se convierten en ácidos grasos mediante una secuencia de procesos de condensación de Claisen descarboxilantes.

Tras cada ronda de elongación, una cetorreductasa (KR), una deshidratasa (DH) y una enoil reductasa trabajan en secuencia para disminuir el grupo beta ceto hasta la cadena carbonada completamente saturada (ER).

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Cuando la cadena de ácidos grasos ha alcanzado una longitud de 16 carbonos, se libera por la acción de una tioesterasa (TE), que se une covalentemente al grupo prostético fosfopanteteína de una proteína transportadora de acilo (ACP) (ácido palmítico).

Celulosa sintasa (formadora de UDP)

La enzima principal responsable de la producción de celulosa es la celulosa sintasa (EC 2.4.1.12) en su forma UDP-formadora, denominada generalmente UDP-glucosa: (1→4) Enzimología 4-D-glucosiltransferasa para D-glucano.

La GDP-glucosa es utilizada por una enzima relacionada llamada celulosa sintasa (formadora de GDP) (EC 2.4.1.29). Tanto las bacterias como las plantas tienen miembros de esta familia de enzimas.

Los miembros bacterianos también pueden conocerse como BcsA (celulosa sintasa bacteriana) o CelA, mientras que los miembros vegetales suelen conocerse como CesA (celulosa sintasa) o la especulativa CslA (celulosa sintasa-like) (simplemente "celulosa").

CesA fue adquirida por las plantas como resultado de la endosimbiosis que dio lugar al cloroplasto. La familia 2 de las glucosiltransferasas incluye ésta (GT2).

La mayor parte de la biomasa de la Tierra se produce mediante biosíntesis e hidrólisis por enzimas denominadas glicosiltransferasas.

Se sabe que la superfamilia CesA de plantas contiene siete subfamilias, y la superfamilia combinada de plantas y algas contiene 10.

El único grupo animal que posee esta enzima es el de los urocordados, que la obtuvieron por transferencia horizontal de genes hace más de 530 millones de años.

Celulosa sintasa (formadora de GDP)

Esta enzima es un miembro de la subfamilia hexosiltransferasa de las glicosiltransferasas. Esta clase de enzima se conoce por su nombre científico, GDP-glucosa:1,4-beta-D-glucano 4-beta-D-glucosiltransferasa.

Otros nombres que se utilizan con frecuencia son celulosa sintasa (formadora de guanosina difosfato), celulosa sintetasa y guanosina difosfoglucosa-1,4-beta-glucano glucosiltransferasa. Esta enzima interviene en el metabolismo de la sacarosa y el almidón.

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¿Qué es la sintetasa?

El término "sintetasa", a veces conocido como "ligasa", se refiere a cualquiera de una clase de aproximadamente 50 enzimas que catalizan reacciones químicas de conservación de energía y median entre los acontecimientos de descomposición que consumen energía y los procesos sintéticos productivos.

Al escindir un enlace fosfato energético, generan la energía necesaria para catalizar la combinación de dos moléculas (en muchos casos, mediante la conversión simultánea de trifosfato de adenosina [ATP] en difosfato de adenosina [ADP]).

Una ligasa conocida como aminoácido-ARN ligasa es aquella que cataliza la creación de un enlace carbono-oxígeno entre un ARN de transferencia y un aminoácido.

Cuando ciertas enzimas, como las amida sintetasas y las péptido sintetasas, están activas, se producen enlaces carbono-nitrógeno (C-N).

La sintetasa también se conoce como ligasa

Diferencia entre sintetasa y sintasa

Una sintetasa es una enzima que puede catalizar la unión de dos moléculas grandes mediante la creación de un nuevo enlace químico, normalmente con la hidrólisis simultánea de un pequeño grupo químico colgante en una de las moléculas más grandes, o puede catalizar la unión de dos compuestos, como la unión de C-O, C-S, C-N, etc.

Una ligasa suele provocar la siguiente reacción:

  • A-C + b = Ab + C
  • A+D + B + C + D + E + F = Ab + cD

La ligasa puede reparar roturas de cadena sencilla que se producen en el ADN de doble cadena durante la replicación, así como unir dos fragmentos de ácido nucleico complementarios.

Por otro lado, la sintasa es una enzima que cataliza el proceso de síntesis en bioquímica. Se incluyen en la categoría de liasas según la categorización del número CE.

Nomenclatura

Hay que tener en cuenta que la nomenclatura biológica distinguía inicialmente entre sintetasas y sintasas. De acuerdo con la definición original, las sintetasas utilizan nucleósidos trifosfatos (como ATP, GTP, CTP, TTP y UTP) como fuente de energía, mientras que las sintasas no.

No obstante, según la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica (JCBN), "sintasa" puede utilizarse para referirse a cualquier enzima que catalice la síntesis (independientemente de si emplea nucleósidos trifosfatos), pero "sintetasa" sólo debe emplearse para referirse a la "ligasa".

La principal distinción entre sintasa y sintetasa es que la sintetasa es una familia de enzimas que pueden generar enlaces entre moléculas, mientras que la sintasa es una enzima.

Sintasa Sintetasa
Cataliza un proceso sintético sin ATP Requiere ATP
Se clasifica como jarrón o transferasa Entra en la clasificación de las ligasas
por ejemplo, HMG-COA sintasa, ATP sintasa p. ej. Succinil1-COA sintetasa, Glutamina

sintetasa

Tabla comparativa entre sintasa y sintetasa

Vea este vídeo para saber más sobre la sintasa y la sintetasa

Conclusión

  • Las sintetasas no necesitan NTP para funcionar, ya que catalizaban procesos de síntesis que requerían la hidrólisis de nucleósidos trifosfatos (no simplemente ATP).
  • El Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica cambió la definición de sintasa en la década de 1980 para englobar todas las enzimas sintéticas, utilizaran o no NTP, y sintetasa pasó a ser sinónimo de ligasa.
  • La ligasa es una enzima que une dos moléculas más pequeñas utilizando la energía de la hidrólisis del NTP (normalmente a través de una reacción de condensación).

    Mary Davis

    Mary Davis es escritora, creadora de contenido y ávida investigadora especializada en análisis comparativos sobre diversos temas. Con un título en periodismo y más de cinco años de experiencia en el campo, a Mary le apasiona brindar información imparcial y directa a sus lectores. Su amor por la escritura comenzó cuando era joven y ha sido la fuerza impulsora detrás de su exitosa carrera como escritora. La capacidad de Mary para investigar y presentar hallazgos en un formato atractivo y fácil de entender la ha granjeado el cariño de lectores de todo el mundo. Cuando no está escribiendo, a Mary le gusta viajar, leer y pasar tiempo con su familia y amigos.