Zur Klasse der Ligaseenzyme (E.C. 6) gehören Synthasen und Synthetasen, die an synthetischen Reaktionen beteiligt sind und die Verbindung zweier Moleküle katalysieren, während sie gleichzeitig die Diphosphatbindung in ATP oder einem anderen vergleichbaren Triphosphat aufbrechen.

Im Gegensatz zu Synthetasen, die bei der Synthese biologischer Verbindungen ATP als Energiequelle nutzen, sind Synthasen alle Ligasen, die die Synthese biologischer Verbindungen katalysieren, ohne ATP als Energiequelle zu nutzen.

In diesem Artikel werden Sie den Unterschied zwischen Synthase und Synthetase genau kennen lernen.

Was ist Synthase?

Eine Synthase ist ein Enzym, das in der Biochemie den Syntheseprozess katalysiert. Beachten Sie, dass die biologische Nomenklatur ursprünglich zwischen Synthetasen und Synthasen unterschied.

Gemäß der ursprünglichen Definition verwenden Synthetasen Nukleosidtriphosphate (wie ATP, GTP, CTP, TTP und UTP) als Energiequelle, während Synthasen dies nicht tun.

Nach Ansicht der Gemeinsamen Kommission für Biochemische Nomenklatur (JCBN) kann "Synthase" jedoch für jedes Enzym verwendet werden, das die Synthese katalysiert (unabhängig davon, ob es Nukleosidtriphosphate verwendet), während "Synthetase" nur für "Ligase" verwendet werden sollte.

Es folgt eine Liste mit Beispielen für verschiedene Arten von Synthasen:

• ATP-Synthase
• Zitrat-Synthase
• Tryptophan-Synthase
• Pseudouridin-Synthase
• Fettsäure-Synthase
• Cellulose-Synthase (UDP-bildend)
• Cellulose-Synthase (GDP-bildend)

ATP-Synthase

Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat werden von einem Protein namens ATP-Synthase (Pi) zur Bildung des Energiespeichermoleküls Adenosintriphosphat (ATP) verwendet.

Sie wird als Ligase eingestuft, da sie ADP durch Bildung einer P-O-Bindung (Phosphodiesterbindung) modifiziert. Ein molekulares Gerät, das ATP-Synthase genannt wird.

Aus energetischer Sicht ist die Herstellung von ATP aus ADP und Pi unerwünscht, und der Prozess würde normalerweise in die andere Richtung verlaufen.

Ein Protonen (H+)-Konzentrationsgradient über die innere Mitochondrienmembran bei Eukaryonten oder die Plasmamembran bei Bakterien treibt diese Reaktion voran, indem die ATP-Synthese während der Zellatmung an den Gradienten gekoppelt wird.

In Pflanzen nutzt die ATP-Synthase einen Protonengradienten, der sich im Thylakoidlumen bildet, über die Thylakoidmembran in das Chloroplastenstroma, um während der Photosynthese ATP zu erzeugen.

Bei den ATPasen der Eukaryonten handelt es sich um F-ATPasen, die "rückwärts" funktionieren. Diese Art wird in diesem Artikel hauptsächlich behandelt. Die FO- und F1-Untereinheiten einer F-ATPase verfügen über einen Rotationsmotor, der die ATP-Synthese ermöglicht.

Es gibt verschiedene Arten von Synthase

Zitrat-Synthase

Fast alle lebenden Zellen enthalten das Enzym Citrat-Synthase, das als Schrittmacher im ersten Schritt des Zitronensäurezyklus dient und als E.C. 2.3.3.1 (früher 4.1.3.7) bezeichnet wird (oder Krebszyklus).

Die Citrat-Synthase befindet sich in der mitochondrialen Matrix von eukaryotischen Zellen, obwohl die Kern-DNA und nicht die mitochondriale DNA für sie kodiert.

Es wird im Zytoplasma von zytoplasmatischen Ribosomen gebildet und anschließend in die mitochondriale Matrix übertragen.

Ein typischer quantitativer Enzymmarker für das Vorhandensein intakter Mitochondrien ist die Citrat-Synthase, deren Spitzenaktivität Aufschluss darüber gibt, wie viele Mitochondrien im Skelettmuskel vorhanden sind.

Hochintensives Intervalltraining hat das Potenzial, die maximale Aktivität stärker zu steigern als Ausdauertraining oder hochintensives Intervalltraining.

Acetylcoenzym A hat einen Acetatrest mit zwei Kohlenstoffatomen, und ein Molekül Oxalacetat mit vier Kohlenstoffatomen kondensiert zu Citrat mit sechs Kohlenstoffatomen, das durch die von der Citrat-Synthase katalysierte Kondensationsreaktion erzeugt wird.

Tryptophan-Synthase

Die letzten beiden Schritte bei der Herstellung von Tryptophan werden durch das Enzym Tryptophan-Synthase katalysiert, das auch als Tryptophan-Synthetase bezeichnet wird.

Eubakterien, Archaebakterien, Protista, Pilze und Plantae sind häufige Wirte, während es in Animalia nicht vorkommt. Normalerweise erscheint es als 2 2 Tetramer.

Die Untereinheiten katalysieren die reversible Umwandlung von Indol-3-Glycerinphosphat in Indol und Glyceraldehyd-3-phosphat (G3P) (IGP).

In einem von Pyridoxalphosphat (PLP) abhängigen Prozess katalysieren die Untereinheiten die irreversible Kondensation von Indol und Serin zur Bildung von Tryptophan.

Ein interner hydrophober Kanal, der 25 Angström lang ist und sich im Enzym befindet, verbindet jede aktive Stelle mit der benachbarten aktiven Stelle.

Dies fördert das Substrat-Channelling, einen Mechanismus, durch den an aktiven Stellen produziertes Indol direkt zu anderen aktiven Stellen diffundiert. Die Tryptophansynthase enthält allosterisch gekoppelte aktive Stellen.

Bei Eubakterien, Archaebakterien, Protista, Pilzen und Plantae wird häufig eine Tryptophan-Synthase entdeckt, während sie bei Menschen und anderen Tieren fehlt.

Tryptophan ist eine der neun für den Menschen notwendigen Aminosäuren und gehört zu den zwanzig Standardaminosäuren. Tryptophan ist daher für die menschliche Ernährung unerlässlich.

Es ist auch bekannt, dass die Tryptophan-Synthetase Indol-Analoga, wie fluorierte oder methylierte Indole, als Substrate verwenden kann, um die entsprechenden Tryptophan-Analoga herzustellen.

Pseudouridin

Der griechische Buchstabe psi- wird als Abkürzung für Pseudouridin verwendet, ein Isomer des Nukleosids Uridin, bei dem das Uracil über eine Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindung an das Kohlenstoffatom gebunden ist und nicht über eine glykosidische Stickstoff-Kohlenstoff-Verbindung (Uracil wird in dieser Anordnung gelegentlich als "Pseudouracil" bezeichnet).

Die häufigste RNA-Veränderung in zellulärer RNA ist Pseudouridin. RNA kann während der Transkription und Synthese über 100 chemisch einzigartige Veränderungen erfahren.

Zusätzlich zu den vier herkömmlichen Nukleotiden könnten diese die RNA-Expression posttranskriptiv beeinflussen und eine Reihe von Funktionen in der Zelle haben, einschließlich der RNA-Translation, Lokalisierung und Stabilität.

Eines davon ist Pseudouridin, ein C5-Glykosid-Isomer von Uridin mit einer C-C-Bindung zwischen dem C1 des Ribosezuckers und dem C5 des Uracils anstelle der typischen C1-N1-Bindung in Uridin.

Durch die C-C-Bindung verfügt es über zusätzliche Rotationsbeweglichkeit und Konformationsflexibilität. Darüber hinaus besitzt die N1-Position von Pseudouridin einen zusätzlichen Wasserstoffbrückenbindungs-Donor.

Pseudouridin, auch 5-Ribosyluracil genannt, ist ein bekannter und doch geheimnisvoller Bestandteil struktureller RNAs (Transfer-, ribosomale, kleine nukleare (snRNA) und kleine nukleare RNAs) und wurde kürzlich auch in kodierender RNA gefunden.

Es wurde als erstes entdeckt, ist am weitesten verbreitet und kommt in allen drei evolutionären Bereichen des Lebens vor. In der tRNA der Hefe macht Pseudouridin etwa 4 % der Nukleotide aus

Durch die Bildung zusätzlicher Wasserstoffbrücken mit Wasser kann diese Basenveränderung die RNA stabilisieren und die Basenstapelung verbessern.

Die Anzahl der Pseudouridine wächst mit der Komplexität eines Organismus. 11 Pseudouridine befinden sich in der rRNA von Escherichia coli, 30 in der zytoplasmatischen rRNA von Hefe, eine Veränderung in der mitochondrialen 21S rRNA und etwa 100 in der rRNA des Menschen.

Es wurde nachgewiesen, dass Pseudouridin in rRNA und tRNA die regionale Struktur fein abstimmt und stabilisiert und zur Aufrechterhaltung ihrer Rolle bei der mRNA-Dekodierung, dem Ribosomenaufbau, der Verarbeitung und der Übersetzung beiträgt.

Es wurde nachgewiesen, dass Pseudouridin in der snRNA die Schnittstelle zwischen der prä-mRNA und der spleißosomalen RNA verbessert, um das Spleißen zu regulieren.

Fettsäuresynthase

Das FASN-Gen kodiert beim Menschen für das Enzym Fettsäuresynthase (FAS), ein Multi-Enzym-Protein, das die Fettsäuresynthese katalysiert.

Es handelt sich um ein ganzes enzymatisches System, nicht nur um ein Enzym, das aus zwei identischen 272 kDa großen multifunktionalen Polypeptiden besteht, die Substrate von einer Funktionsdomäne zur nächsten übertragen.

Seine Hauptaufgabe besteht darin, mithilfe von NADPH die Bildung von Palmitat (C16:0, eine langkettige gesättigte Fettsäure) aus Acetyl- und Malonyl-CoA zu katalysieren

Acetyl-CoA und Malonyl-CoA werden durch eine Reihe von decarboxylativen Claisen-Kondensationsprozessen in Fettsäuren umgewandelt.

Nach jeder Verlängerungsrunde arbeiten nacheinander eine Ketoreduktase (KR), eine Dehydratase (DH) und eine Enoylreduktase, um die Beta-Ketogruppe auf die vollständig gesättigte Kohlenstoffkette (ER) zu reduzieren.

Wenn die Fettsäurekette eine Länge von 16 Kohlenstoffatomen erreicht hat, wird sie durch die Wirkung einer Thioesterase (TE) freigesetzt, die kovalent an die prosthetische Phosphopanthelin-Gruppe eines Acyl-Carrier-Proteins (ACP) (Palmitinsäure) gebunden ist.

Cellulose-Synthase (UDP-bildend)

Das primäre Enzym, das für die Herstellung von Cellulose verantwortlich ist, ist die Cellulose-Synthase (EC 2.4.1.12) in ihrer UDP-bildenden Form und wird allgemein als UDP-Glucose: (1→4) Enzymology's 4-D-glucosyltransferase für D-Glucan bezeichnet.

GDP-Glucose wird von einem verwandten Enzym namens Cellulose-Synthase (GDP-bildend) (EC 2.4.1.29) verwendet, das sowohl in Bakterien als auch in Pflanzen vorkommt.

Bakterielle Mitglieder können auch als BcsA (bakterielle Cellulose-Synthase) oder CelA bezeichnet werden, während pflanzliche Mitglieder typischerweise als CesA (Cellulose-Synthase) oder spekulativ als CslA (Cellulose-Synthase-ähnlich) (einfach "Cellulose") bekannt sind.

CesA wurde von den Pflanzen im Rahmen der Endosymbiose erworben, aus der der Chloroplast hervorging. Zur Familie 2 der Glucosyltransferasen gehört diese (GT2).

Der größte Teil der Biomasse auf der Erde wird durch Biosynthese und Hydrolyse durch Enzyme namens Glykosyltransferasen erzeugt.

Die pflanzliche CesA-Superfamilie umfasst bekanntlich sieben Unterfamilien, die kombinierte Pflanzen-Algen-Superfamilie 10.

Die einzige Tiergruppe, die dieses Enzym besitzt, sind die Urochordaten, die es durch horizontalen Gentransfer vor mehr als 530 Millionen Jahren erhielten.

Cellulose-Synthase (GDP-bildend)

Dieses Enzym gehört zur Hexosyltransferase-Unterfamilie der Glykosyltransferasen. Der wissenschaftliche Name dieser Enzymklasse lautet GDP-Glucose:1,4-beta-D-Glucan 4-beta-D-Glucosyltransferase.

Andere häufig verwendete Namen sind Cellulose-Synthase (Guanosindiphosphat-bildend), Cellulose-Synthetase und Guanosindiphosphoglucose-1,4-beta-Glucan-Glucosyltransferase. Dieses Enzym ist am Stoffwechsel von Saccharose und Stärke beteiligt.

Was ist Synthetase?

Der Begriff "Synthetase", manchmal auch "Ligase" genannt, bezieht sich auf eine Klasse von etwa 50 Enzymen, die chemische energiesparende Reaktionen katalysieren und zwischen energieaufwendigen Abbauvorgängen und produktiven synthetischen Prozessen vermitteln.

Indem sie eine energetische Phosphatbindung spalten, erzeugen sie die notwendige Energie, um die Verbindung zweier Moleküle zu katalysieren (in vielen Fällen durch die gleichzeitige Umwandlung von Adenosintriphosphat [ATP] in Adenosindiphosphat [ADP]).

Eine Ligase, die als Aminosäure-RNA-Ligase bekannt ist, katalysiert die Herstellung einer Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindung zwischen einer Transfer-RNA und einer Aminosäure.

Wenn bestimmte Enzyme, wie z. B. Amidsynthetasen und Peptidsynthetasen, aktiv sind, werden Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen (C-N) hergestellt.

Synthetase ist auch als Ligase bekannt

Unterschied zwischen Synthetase und Synthase

Eine Synthetase ist ein Enzym, das die Verbindung zweier großer Moleküle katalysieren kann, indem es eine neue chemische Bindung herstellt, typischerweise mit gleichzeitiger Hydrolyse einer kleinen chemischen Seitengruppe an einem der größeren Moleküle, oder es kann die Verknüpfung zweier Verbindungen katalysieren, wie z. B. die Verbindung von C-O, C-S, C-N, usw.

Eine Ligase führt in der Regel die folgende Reaktion herbei:

• A-C + b = Ab + C
• A+D + B + C + D + E + F = Ab + cD

Die Ligase kann Einzelstrangbrüche reparieren, die während der Replikation in doppelsträngiger DNA entstehen, und zwei komplementäre Nukleinsäurefragmente miteinander verbinden.

Andererseits ist die Synthase ein Enzym, das den Syntheseprozess in der Biochemie katalysiert. Nach der EC-Nummern-Kategorisierung gehören sie zur Kategorie der Lyasen.

Nomenklatur

In der biologischen Nomenklatur wurde ursprünglich zwischen Synthetasen und Synthasen unterschieden: Nach der ursprünglichen Definition nutzen Synthetasen Nukleosidtriphosphate (wie ATP, GTP, CTP, TTP und UTP) als Energiequelle, während Synthasen dies nicht tun.

Nach Ansicht der Gemeinsamen Kommission für Biochemische Nomenklatur (JCBN) kann "Synthase" jedoch für jedes Enzym verwendet werden, das die Synthese katalysiert (unabhängig davon, ob es Nukleosidtriphosphate verwendet), während "Synthetase" nur für "Ligase" verwendet werden sollte.

Der Hauptunterschied zwischen Synthase und Synthetase besteht darin, dass die Synthetase eine Enzymfamilie ist, die Verbindungen zwischen Molekülen herstellen kann, während die Synthase ein Enzym ist.

Synthase vs. Synthetase Vergleichstabelle

Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über Synthase und Synthetase zu erfahren

Schlussfolgerung

• Synthetasen benötigen keine NTPs, um zu funktionieren, da sie synthetische Prozesse katalysieren, die die Hydrolyse von Nukleosidtriphosphaten (nicht einfach ATP) erfordern.
• Das Nomenklaturkomitee der International Union of Biochemistry änderte in den 1980er Jahren die Definition von Synthase, um alle synthetischen Enzyme zu erfassen, unabhängig davon, ob sie NTPs verwenden oder nicht, und Synthetase wurde zum Synonym für Ligase.
• Ligase ist ein Enzym, das zwei kleinere Moleküle miteinander verbindet, indem es die Energie der NTP-Hydrolyse nutzt (normalerweise durch eine Kondensationsreaktion).